ENZIM #3

1.  Faktor – faktor yang mempengaruhi aktivitas enzim

1.  Suhu

Setiap enzim dapat bekerja dengan efektif pada suhu tertentu dan aktivitasnya akan berkurang jika berada pada kondisi di bawah atau di atas titik tersebut. Kondisi yang menyebabkan kerja enzim menjadi efektif ini disebut kondisi optimal. Sebagian besar enzim pada manusia mempunyai suhu optimal yang mendekati suhu tubuh (35 oC - 40 oC). Umumnya enzim tidak akan menunjukan reaksi jika suhu di sekitarnya turun hingga 0 derajat Celcius. Akan tetapi, pada suhu ini enzim tidak akan rusak. Ia akan bekerja dan aktif kembali jika suhu telah normal. Enzim baru akan rusak jika terkena pengaruh temperatur yang tinggi. Enzim rusak bila kondisi suhu disekitarnya mencapai 60 derajat Celcius. Suhu yang tidak sesuai tersebut akan menyebabkan terjadinya perubahan bentuk sisi aktif enzim. Sifat enzim yang tidak tahan panas atau dapat berubah karena pengaruh suhu ini disebut termolabil.

2. pH

Selain suhu, faktor lingkungan yang mempengaruhi kerja enzim adalah derajat keasaman (pH). Sebagaimana faktor suhu, enzim juga mempunyai pH tertentu agar dapat bekerja secara efektif. Enzim dapat bekerja optimal pada pH netral (pH = 7), pH basa (>7) atau pH asam (<7) tergantung pada jenis enzim masing-masing. Enzim pencerna protein misalnya, mempunyai pH paling optimal 1-2, sedangkan enzim pencernaan yang lain mempunyai pH optimal 8. Pada pH tertentu, enzim dapat mengubah substrat menjadi hasil akhir. Kemudian, apabila pH tersebut diubah, enzim dapat mengubah kembali hasil akhir menjadi substrat.

3.  Konsentrasi enzim

Konsentrasi enzim yang tinggi akan mempengaruhi kecepatan reaksi secara linear (kecepatan bertambah secara konstan). Dapat dikatakan bahwa hubungan antara konsentrasi enzim dengan kecepatan reaksi enzimatis berbanding lurus. Kecepatan reaksi suatu enzim satu dengan yang lain berbeda-beda meskipun mempunyai konsentrasi enzim yang sama. Konsentrasi enzim yang sangat tinggi dalam suatu sistem yang kompleks akan berpengaruh terhadap kecepatan reaksi.

4. Konsentrasi substrat

Pada konsentrasi substrat yang rendah, kenaikan substrat akan meningkatkan kecepatan reaksi enzimatis hampir secara linear. Jika konsentrasi substrat tinggi, maka peningkatan kecepatan reaksi enzimatis akan semakin menurun sejalan dengan peningkatan jumlah substratnya. Kecepatan maksimum (Vmax) reaksi enzimatis ditunjukkan dengan garis mendatar yang menggambarkan peningkatan kecepatan reaksi yang rendah seiring penambahan konsentrasi substrat.

5. Aktivator

Zat-zat kimia tertentu dapat memacu atau mengaktifkan kegiatan enzim. Contoh: garam-garam dari logam alkali dan logam alkali tanah dengan konsentrasi encer, ion kobalt (Co), mangan (Mn), nikel (Ni), magnesium (Mg), dan klor (Cl).

6. Pengaruh Inhibitor

Laju reaksi enzim sebagai biokatalisator suatu substrat juga dipengaruhi adanya zat penghambat atau inhibitor. Bila inhibitor ditambahkan atau muncul dalam lingkungan reaksi, maka kecepatan kerja enzim akan menurun. Cara kerja inhibitor ini adalah dengan membentuk ikatan kompleks enzim-nhibitor yang masih mampu atau tidak mampu bereaksi dengan substratnya.

Secara umum, ada 2 jenis inhibitor dalam faktor yang mempengaruhi kerja enzim. Keduanya yaitu inhibitor kompetitif dan inhibitor non kompetitif.

ü  Inhibitor kompetitif

Inhibitor kompetitif adalah inhibitor yang mempunyai struktur mirip dengan substrat. Oleh karenanya, antara inhibitor dan substrat akan saling bersaing dalam melakukan ikatan dan bergabung dengan sisi aktif enzim. Bila inhibitor yang lebih dulu berikatan, maka substrat tidak akan terkatalis, begitupun sebaliknya. Untuk lebih jelasnya, perhatikan gambar ilustrasi mekanisme penghambatan oleh inhibitor kompetitif pada gambar di bawah ini.

ü  Inhibitor non kompetitif

Inhibitor non kompetitif adalah inhibitor yang jika telah melakukan ikatan pada suatu bagian enzim mampu mengubah sisi aktif enzim menjadi tidak sesuai dengan struktur substrat. Untuk lebih jelasnya, perhatikan gambar ilustrasi mekanisme penghambatan oleh inhibitor non kompetitif pada gambar di atas.

2. Kompleks enzim substrat

Untuk berlangsungnya reaksi enzimatis ( reaksi yg berlangsung dgn bantuan enzim), maka harus terdapat hubungan atau kontak antara enzim dan substrat.

Oleh karena ukuran enzim > substrat, maka tidak seluruh enzim yang bisa kontak dengan substrat. Kontak antara substrat dengan enzim terjadi pada bagian tertentu dari bagian aktif. Kontak hanya mungkin terjadi apabila bagian aktif dari enzim mempunyai ruang yang tepat untuk menampung substrat yang sesuai. Substrat yang bentuk ruang atau konformasinya tidak cocok dengan  bagian aktif enzim, tidak bisa berfungsi terhadap substrat tersebut. Hubungan /kontak antara enzim dan substrat menyebabkan terjadinya kompleks enzima substrat, yang merupakan kompleks aktif yang bersifat sementara dan akan terurai lagi menjadi hasil reaksi dan enzim

·      LOCK AND KEY(Teori Gembok dan Kunci)  ® Fisher ® Struktur enzim kaku (rigid)

Enzim diumpamakan sebagai gembok yang mempunyai bagian kecil dan dapat mengikat substrat. Bagian enzim yang dapat berikatan dengan substrat disebut sisi aktif. Substrat diumpamakan kunci yang dapat berikatan dengan sisi aktif enzim. Selain sisi aktif, pada enzim juga ditemukan adanya sisi alosterik. Sisi alosterik dapat diibaratkan sebagai sakelar yang dapat menyebabkan kerja enzim meningkat ataupun menurun. Apabila sisi alosterik berikatan dengan penghambat (inhibitor), konfigurasi enzim akan berubah sehingga aktivitasnya berkurang. Namun, jika sisi alosterik ini berikatan dengan aktivator (zat penggiat) maka enzim menjadi aktif kembali.

· INDUCED-FIT (Teori Ketepatan Induksi)  ® Koshland ® Struktur enzim fleksibel

Teori berikutya yang mencoba menjelaskan cara kerja enzim adalah teori Induced Fit (ketepatan induksi). Sisi aktif enzim bersifat fleksibel sehingga dapat berubah bentuk menyesuaikan bentuk substrat.