ENZIM #4

DASAR KINETIKA ENZIM

            Untuk mengetahui kadar suatu enzim pada seorang penderita. Enzim plasma nonfungsinal dapat dijadikan sebagai petanda adanya kerusakan organ tertentu. Leoner Michaelis dan Maud Menten mengajukan suatu model, bahwa dalam suatu reaksi enzim selalu terbentuk senyawa peralihan ES.

Michaelis –Menten àlaju awal reaksi enzimatis dapat ditentukan berdasarkan

•      fungsi terhadap konsentrasi substrat dan

•      parameter yg berpengaruh dalam enzim

•      Henri à pembentukan kompleks enzim

•      substrat reversibel selama reaksi

•      pembentukan produk dari substrat à laju

•      reaksi berbanding lurus dengan konsentrasi

•      kompleks

•      Penentuan nilai Vmax dan Km diperlukan untuk mengetahui karakteristik enzim.

•      Km dan Vmaks merupakan dua parameter utama untuk mencirikan enzim

•      Pada jenis enzim yang sama tidak selalu memiliki kecepatan maksimum (Vmax) yang sama, karena Vmax dapat ditingkatkan dengan meningkatkan konsentrasi enzim

•      Km pada jenis enzim yang sama besarnya akan tetap sama, jika jenis substrat dan kondisi lingkungan tetap sama.

•      Nilai Km dan Vmax enzim tergantung pada jenis substrat dan keadaan lingkungan seperti suhu dan pH.

•      Nilai Km yang semakin kecil maka ikatan substrat dengan enzim akan semakin kuat sehingga akan mudah untuk menghasilkan produk

The Michaelis-Menten Equation

           

 Vo=  (Vmax [S])/(Km+[S])

BAGIAN-BAGIAN ENZIM

1.      Protein (enzim protein sederhana)

2.      Protein+bukan protein (enzim konjugasi)

a.       Apoenzim (protein)

Bagian yang terdiri dari protein saja pada suatu enzim. Apoenzim bila sendirian tidak aktif.

Contoh, dari substrat yang sama dapat menjadi senyawa yang berlainan tergantung dari enzimnya.

b.      Gugus prostetik (bukan protein)

Koenzim atau kofaktor yang terikat sangat kuat bahkan terikat dengan ikatan kovalen dengan enzim

·         Koenzim (organik)

Fungsinya sebagai karier sementara dari gugus fungsional yg berperan dalam reaksi enzimatis tersebut. Koenzim bersifat termostabil (tidak tahan panas), mengandung ribose fosfat. Contoh : koenzim NADP maka reaksi yang terjadi adalah dehidrogenase. NADP berfungsi sebagai akseptor hidrogen.

·         Kofaktor (Anorganik)

Kofaktor adalah bahan kimia yang membantu (molekul atau ion) yang terikat enzim untuk meningkatkan aktivitas biologis enzim. Sebah enzim tanpa kofaktor disebut apoenzim. Ketika apoenzim bersama-sama dengan kofaktor disebut sebagai holoenzim. Contoh beberapa logam berperan sebagai aktivator dalam sistem enzim adalah Cu, Mn, Zn, Ca, K, Co. Ion logam enzim dalam proses katalitik dalam 3 cara utama:

-          Dengan mengikat substrat untuk mengarahkan dengan benar untuk reaksi

-          Dengan elektrostatis menstabilkan atau melindungi muatan negatif

-          Dengan memfasilitasi oksidasi, reaksi reduksi melalui perubahan reversibel pada tingkat oksidasi ion logam.

Ikatan enzim + koenzim:

     * kuat    = membentuk gugus prostetik

     * lemah = membentuk kosubstrat

PRINSIP

·         Lock and key

® Fisher ® Struktur enzim kaku (rigid)

 

1.    kesesuaian bentuk ruang antara E dan S ® reaksi enzimatis

2.    lemah untuk menerangkan fenomena inhibisi

·         Induced Fit

® Koshland ® Struktur enzim fleksibel

(Hal ini ditujukan untuk meningkatkan kecocokan dengan substrat dan membuat ikatan antara enzim dan substrat menjadi lebih reaktif.

P

ES

E*S

S

    

Molekul enzim mempunyai sisi aktif tempat menempelnya substrat sehingga terbentuklah molekul kompleks enzim substrat. Pengikatan substrat menginduksi penyesuaian pada enzim sehingga meningkatkan kecocokan antara keduanya dan mendorong molekul kompleks enzim-enzim substrat ada dalam kondisi yang lebih reaktif. Saat substrat masuk ke dalam sisi aktif enzim, bentuk sisi aktif akan termodifikasi melingkupinya dan membentuk kompleks. Saat produk sudah lepas dari kompleks, enzim berubah menjadi tidak aktif lagi dan menjadi bentuk yang lepas. Substrat lain pun kemudian kembali bereaksi dengan enzim tersebut. Begitu seterusnya.